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<!DOCTYPE html>

<title>RuBisCO</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">RuBisCO</h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">RuBisCO

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">RuBisCO-Molekül <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1RCX">1RCX</a> und <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/9RUB">9RUB</a>

</td></tr>

<tr>

Vorhandene Strukturdaten: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1RBL">1RBL</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Sekund%C3%A4rstruktur" title="Sekundärstruktur">Sekundär-</a> bis <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">Quartärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Hetero-16-mer (8 große + 8 kleine UE)

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Koenzym" class="mw-redirect" title="Koenzym">Kofaktor</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Mg2+

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<ul><li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/O03042">O03042</a></li>

<li><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>: 9027-23-0</li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikation

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=4.1.1.39">4.1.1.39</a>, <a href="Lyase" class="mw-redirect" title="Lyase">Lyase</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">D-Ribulose-1,5-Bisphosphat + CO2 + H2O

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">2 3-Phospho-D-Glycerat + 2 H+

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Homologie-Familie

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://hogenom.univ-lyon1.fr/query_sequence?seq=O03042">Hovergen</a>

</td></tr>

</tbody></table>

Ribulose-1,5-bisphosphat-carboxylase/-oxygenase (auch: .../-decarboxylase), bekannt auch unter der Abkürzung RuBisCO, ist das bei der <a href="Photosynthese#Oxygene_Photosynthese" title="Photosynthese">oxygenen Photosynthese</a> in Pflanzen und <a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a> für die <a href="Kohlenstoffdioxid-Assimilation" title="Kohlenstoffdioxid-Assimilation">Kohlenstoffdioxid-Fixierung</a> verantwortliche Enzym. Es ist wahrscheinlich das mengenmäßig häufigste <a href="Protein" title="Protein">Protein</a> der Erde<a href="#cite_note-1">[1]</a>.

Als einleitender Schritt im <a href="Calvin-Zyklus" title="Calvin-Zyklus">Calvin-Zyklus</a> addiert RuBisCO ein Molekül Kohlenstoffdioxid (CO2) an <a href="Ribulose-1%2C5-bisphosphat" title="Ribulose-1,5-bisphosphat">Ribulose-1,5-bisphosphat</a>. Die dabei entstehende Verbindung 2-Carboxy-3-keto-D-arabinitol-1,5-bisphosphat zerfällt unter Zugabe von H2O in zwei <a href="Phosphoglycerat" class="mw-redirect" title="Phosphoglycerat">Phosphoglycerat</a>-Moleküle, die weiter zu Kohlenhydraten aufgebaut werden. Die Energie für diese Reaktionen stammt in Form von <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a> aus der Photosynthese, also vom Sonnenlicht, oder, wie im Fall einiger <a href="Chemolithotrophie" class="mw-redirect" title="Chemolithotrophie">chemolithotrophen</a> Bakterien, aus den Reaktionen der <a href="Chemotrophie" title="Chemotrophie">Chemosynthese</a> (Chemotrophie).

Neben der <a href="Kohlenstoffdioxid-Fixierung" class="mw-redirect" title="Kohlenstoffdioxid-Fixierung">CO2-Fixierung</a> katalysiert RuBisCO als Nebenreaktion auch den Einbau von <a href="Sauerstoff" title="Sauerstoff">Sauerstoff</a> (O2). Bei der Weiterverwertung des entstehenden Produkts geht Energie und ein Kohlenstoffatom als CO2 verloren, so dass dieser Prozess <a href="Photorespiration" title="Photorespiration">Photorespiration</a> genannt wird. Bei allen Organismen, die eine oxygene Photosynthese betreiben, laufen beide Reaktionen gleichzeitig ab, wobei der Einbau von CO2 überwiegt. Einige Landpflanzen sind in der Lage, die Effizienz der RuBisCO durch Trennung von Stoffwechselwegen zu steigern: <a href="C4-Pflanzen" class="mw-redirect" title="C4-Pflanzen">C4-Pflanzen</a> durch räumliche Trennung, <a href="Crassulaceen-S%C3%A4urestoffwechsel" title="Crassulaceen-Säurestoffwechsel">CAM-Pflanzen</a> durch zeitliche Trennung. Die meisten Algen und die Hornmoose bilden <a href="Pyrenoid" title="Pyrenoid">Pyrenoide</a>, in denen ebenfalls lokal Kohlendioxid angereichert wird. Die Aktivität von RuBisCO ist vom Licht abhängig. RuBisCO muss vor der enzymatischen Aktivität durch eine lichtabhängige Aktivase aktiviert werden.

Das Enzym wurde von <a href="Samuel_Goodnow_Wildman" class="mw-redirect" title="Samuel Goodnow Wildman">Samuel Goodnow Wildman</a> entdeckt.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Aufbau">Aufbau</h2></div>

RuBisCO besteht in Pflanzen, <a href="Algen" class="mw-redirect" title="Algen">Algen</a> und <a href="Cyanobakterien" title="Cyanobakterien">Cyanobakterien</a> aus 16 Untereinheiten. Hierbei liegen acht sogenannte große Untereinheiten (LSU oder „L“, ca. 51.000–58.000 Da) und ebenso acht kleine Untereinheiten (SSU oder „S“, ca. 18.000 Da) als Hexadecamer vor. In Pflanzen wird RuBisCO in den <a href="Chloroplast" title="Chloroplast">Chloroplasten</a> der Zelle assembliert. Eine Besonderheit ist, dass die acht identischen großen Untereinheiten im Chloroplastengenom und die acht identischen kleinen Untereinheiten des Enzyms im <a href="Zellkern" title="Zellkern">Zellkern</a>genom kodiert sind. Bei der <a href="Ackerschmalwand" class="mw-redirect" title="Ackerschmalwand">Ackerschmalwand</a> (Arabidopsis thaliana) ist das Gen für die lange Kette 1.440 Basenpaare lang und resultiert nach <a href="Transkription_(Biologie)" title="Transkription (Biologie)">Transkription</a>, <a href="Translation_(Biologie)" title="Translation (Biologie)">Translation</a> und <a href="Posttranslationale_Modifikation" title="Posttranslationale Modifikation">posttranslationaler Modifikation</a> in dem 477 <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a> enthaltenden Protein. Die kurzen Ketten bestehen bei Arabidopsis aus 126 Aminosäuren.<a href="#cite_note-2">[2]</a><a href="#cite_note-3">[3]</a>

Die <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">Quartärstruktur</a> der häufigsten Form des Enzyms (Typ I, s. Abschnitt Orthologe Formen) ist (L2)4(S4)2,<a href="#cite_note-4">[4]</a> wobei das katalytische Zentrum von je einem Paar der großen Untereinheiten gebildet wird; jedes von diesen bindet eines der Produktmoleküle <a href="3-Phosphoglycerat" class="mw-redirect" title="3-Phosphoglycerat">3-Phosphoglycerat</a> (3-PG; vergl. Calvinzyklus). Die kleinen Untereinheiten halten den Komplex zusammen, sind aber für die katalytische Funktion entbehrlich. Vermutlich ermöglichten sie auch, dass sich eine erhöhte Spezifität des zylinderförmigen Holoenzyms evolvieren konnte<a href="#cite_note-5">[5]</a>.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Katalysierte_Reaktionen">Katalysierte Reaktionen</h2></div>

Als <a href="Coenzym" class="mw-redirect" title="Coenzym">Kofaktor</a> von RuBisCO agiert <a href="Magnesium" title="Magnesium">Magnesium</a>. In der Dunkelreaktion (<a href="Calvin-Zyklus" title="Calvin-Zyklus">Calvin-Zyklus</a>) wird ein Molekül Ribulose-1,5-bisphosphat (1) mit Kohlenstoffdioxid zu zwei Molekülen 3-D-Phosphoglycerat (3) umgesetzt. Ribulose-1,5-bisphosphat steht dabei durch eine <a href="Keto-Enol-Tautomerie#Keto-Enol-Tautomerie" class="mw-redirect" title="Keto-Enol-Tautomerie">Keto-Enol-Tautomerie</a> mit seiner <a href="Reduktone" title="Reduktone">Endiolform</a> (2) im Gleichgewicht, an die CO2 kondensiert. Nach erfolgter Reaktion befindet sich das Kohlenstoffatom des Kohlenstoffdioxids nun innerhalb des pflanzlichen Stoffwechsels (<a href="Kohlenstoffdioxid-Fixierung" class="mw-redirect" title="Kohlenstoffdioxid-Fixierung">Kohlenstoffdioxid-Fixierung</a>).

Alternativ akzeptiert RuBisCO auch Sauerstoff. Bei der Fixierung von Sauerstoff fällt stattdessen ein Molekül 2-Phosphoglycolat an (4), das in größeren Mengen giftig wirkt und daher über die <a href="Photorespiration" title="Photorespiration">Photorespiration</a> entsorgt werden muss.

Landpflanzen fixieren weltweit jährlich schätzungsweise 120 <a href="Tonne_(Einheit)#Dezimale_Vielfache" title="Tonne (Einheit)">Gigatonnen</a> Kohlenstoff aus CO2. Dies ist etwa ein Sechstel des gesamten atmosphärischen CO2 und entspricht ca. dem 17- bis 20-fachen der jährlich durch anthropogene Aktivitäten in die Atmosphäre freigesetzten CO2-Menge. Davon bleiben derzeit jährlich etwa 1–2 Gigatonnen Kohlenstoff durch Akkumulation von Biomasse und von organischer Substanz im Boden netto in den terrestrischen Ökosystemen gespeichert. Der Rest wird durch <a href="Autotrophie" title="Autotrophie">autotrophe</a> und <a href="Heterotrophie" title="Heterotrophie">heterotrophe</a> Atmung wieder in die Atmosphäre abgegeben.<a href="#cite_note-6">[6]</a>

Zur Fixierung sind 0,2 % des auf der Erde vorkommenden Gesamtproteins erforderlich (auf jeden Erdenbürger entfallen, gleichmäßig verteilt, 10 kg RuBisCO).

Mit einer für enzymatische Reaktionen sehr geringen <a href="Wechselzahl" title="Wechselzahl">Wechselzahl</a> von 17/s (in der lebenden Zelle: 3/s) und der verlustreichen <a href="Nebenreaktion" title="Nebenreaktion">Nebenreaktion</a> der Photorespiration erscheint die RuBisCO gerade in Anbetracht ihrer Bedeutung als überraschend ineffizient, so dass die Frage aufkommt, warum sie im Laufe der Pflanzenevolution nicht stärker optimiert wurde. <a href="Gentechnologie" class="mw-redirect" title="Gentechnologie">Gentechnische </a> Versuche konnten dabei zwar theoretische Ertragssteigerungen von bis zu 100 % erzielen<a href="#cite_note-Chemie-Online20070618-7">[7]</a>, allerdings zeigten diese Versuche auch bald, dass jede Erhöhung der Wechselzahl zu Lasten der Spezifität ging: Das Enzym konnte schlechter zwischen Sauerstoff und Kohlenstoffdioxid unterscheiden, was die Photorespiration begünstigte. Umgekehrt führte eine verbesserte Spezifität zu einer geringeren Wechselzahl, und damit zu einer geringeren Produktivität. Es scheint, dass RuBisCO einer jeweiligen Spezies trotz seiner oben erwähnten Nachteile nahezu vollständig an den vorliegenden Umweltbedingungen (Konzentration an O2 und CO2, Temperatur) optimiert ist.<a href="#cite_note-8">[8]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Regulation">Regulation</h2></div>

RuBisCO wird durch eine <a href="Carbamate" title="Carbamate">Carbamatylierung</a> eines L-<a href="Lysin" title="Lysin">Lysins</a> reguliert. Dieses Lysin ist an Position 201 der großen Untereinheit lokalisiert. Ein Kohlenstoffdioxidmolekül reagiert hierbei mit der ε-Aminogruppe des Lysins zu einem Carbamat (vgl. Bild Mitte). RuBisCO ist aber erst dann aktiv, wenn jenes Lysin als Carbamat vorliegt und zudem ein Magnesiumion an dieses Carbamat bindet (vgl. Bild rechts). Dies bewirkt eine Konformationsänderung (das Magnesiumion stabilisiert diese), in dessen Folge die große Untereinheit enzymatisch aktiv werden kann.

Das Kohlenstoffdioxidmolekül, das mit der ε-Aminogruppe des Lysins zu einem Carbamat reagiert, hat nichts mit dem CO2-Molekül zu tun, das enzymatisch in der Carboxylasereaktion (siehe weiter oben) umgesetzt wird.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Orthologe_Formen">Orthologe Formen</h2></div>

Es wurden vier verschiedene RuBisCO-Formen in der Natur identifiziert, die unterschiedliche Tertiärstrukturen und kinetische Charakteristika aufweisen:<a href="#cite_note-9">[9]</a>

<ul><li>Alle grünen Pflanzen, Algen und Cyanobakterien besitzen eine RuBisCO des Typs I</li>

<li>In manchen photosynthetisch aktiven Proteobakterien, chemoautotrophen Bakterien und <a href="Dinoflagellaten" title="Dinoflagellaten">Dinoflagellaten</a> wurde eine Form RuBisCO des Typs II entdeckt. Auch Methanococcoides burtonii, ein <a href="Archaeen" title="Archaeen">Archaeon</a>, weist eine RuBisCO des Typs II auf. Sie hat keine kleinen Untereinheiten und bildet ein Dimer. Darüber hinaus hat sie eine höhere Wechselzahl als Typ I-RuBisCO, ist aber weniger spezifisch gegenüber dem Einbau von Sauerstoff.</li>

<li>Die RuBisCO des Typs III findet man in Archaeen. Ihre Tertiärstruktur entspricht weitestgehend Typ I bzw. Typ II, es wurden aber auch Besonderheiten identifiziert. So besitzt die RuBisCO aus Thermococcus kodakaraensis eine neuartige, ringförmige Struktur aus fünf großen Untereinheiten. Typ III-Enzyme sind häufig an hohe Temperaturen angepasst und weisen hohe Wechselzahlen auf. Lange Zeit war es ein Rätsel, warum jene Archaeen zwar ein Typ III-RuBisCO-Enzym, aber keine Ribulose-5-phosphat-Kinase kodieren. Letztere katalysiert die Bildung von Ru-1,5-bP und ist damit ein Schlüsselenzym des Calvin-Zyklus. Es wird jedoch postuliert, dass Archaeen auf anderen Wegen Ru-1,5-bP synthetisieren können, beispielsweise aus <a href="Phosphoribosylpyrophosphat" title="Phosphoribosylpyrophosphat">5-Phosphoribosyl-1-pyrophosphat</a>.<a href="#cite_note-10">[10]</a><a href="#cite_note-11">[11]</a></li>

<li>Es gibt noch ein sogenanntes „RuBisCO-ähnliches Enzym“, das aber nicht die Fixierung von Kohlenstoffdioxid katalysiert und damit kein bona fide RuBisCO darstellt. Es ist am <a href="Methionin" title="Methionin">Methionin</a>stoffwechsel (<a href="Methionin-Salvage" title="Methionin-Salvage">Methionin-Salvage</a>-Weg) involviert.<a href="#cite_note-12">[12]</a> Beispielsweise hat das <a href="Thermophil" class="mw-redirect" title="Thermophil">hyperthermophile</a> Archaeon Archaeoglobus fulgidus ein „RuBisCO-ähnliches Enzym“.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li><a href="Hans_W._Heldt" class="mw-redirect" title="Hans W. Heldt">Hans W. Heldt</a>, <a href="Birgit_Piechulla" title="Birgit Piechulla">Birgit Piechulla</a>: Pflanzenbiochemie. Spektrum Akademischer Verlag GmbH, 4. Auflage 2008; ISBN 978-3-8274-1961-3; S. 161ff.</li>

<li>Caroline Bowsher, Martin Steer, Alyson Tobin: Plant Biochemistry. Garland Pub 2008; ISBN 978-0-8153-4121-5; S. 97ff.</li>

<li>F. R. Tabita et al. (2008): Distinct form I, II, III, and IV RuBisCO proteins from the three kingdoms of life provide clues about RuBisCO evolution and structure/function relationships. In: J Exp Bot. 59(7); 1515–1524; <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18281717?dopt=Abstract">PMID 18281717</a>; <a rel="nofollow" class="external text" href="http://jxb.oxfordjournals.org/content/59/7/1515.full.pdf+html">PDF</a> (freier Volltextzugriff, engl.)</li>

<li>F. R. Tabita et al. (2008): Phylogenetic and evolutionary relationships of RuBisCO and the RuBisCO-like proteins and the functional lessons provided by diverse molecular forms. In: Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 363(1504); 2629–2740; <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18487131?dopt=Abstract">PMID 18487131</a>; <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2606765/">PMC 2606765</a> (freier Volltext)</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><a href="#cite_ref-1">↑</a> Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26819/#A2570">NCBI Books: Molecular Biology of the Cell, 4th edition.</a> New York: Garland Science; 2002., abgerufen am 4. März 2021.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3ARuBisCO&rft.title=NCBI+Books%3A+Molecular+Biology+of+the+Cell%2C+4th+edition&rft.description=NCBI+Books%3A+Molecular+Biology+of+the+Cell%2C+4th+edition&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.ncbi.nlm.nih.gov%2Fbooks%2FNBK26819%2F%23A2570&rft.creator=Bruce+Alberts%2C+Alexander+Johnson%2C+Julian+Lewis%2C+Martin+Raff%2C+Keith+Roberts%2C+Peter+Walter&rft.publisher=New+York%3A+Garland+Science%3B+2002.">

</li>

<li id="cite_note-2"><a href="#cite_ref-2">↑</a> <a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/O03042">O03042</a>

</li>

<li id="cite_note-3"><a href="#cite_ref-3">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.germonline.org/Arabidopsis_thaliana/geneview?gene=ATCG00490">GermOnline-Eintrag</a>

</li>

<li id="cite_note-4"><a href="#cite_ref-4">↑</a> F. R. Tabita, T. E. Hanson, H. Li, S. Satagopan, J. Singh, S. C. Tabita (2007): Function, structure, and evolution of the RuBisCO-like proteins and their RuBisCO homologs. In: Microbiol Mol Biol Rev, 71(4), 576–599; <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18063718?dopt=Abstract">PMID 18063718</a>; <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2168653/">PMC 2168653</a> (freier Volltext)

</li>

<li id="cite_note-5"><a href="#cite_ref-5">↑</a> Luca Schulz, Zhijun Guo, Jan Zarzycki, Wieland Steinchen, Jan M. Schuller: <cite style="font-style:italic">Evolution of increased complexity and specificity at the dawn of form I Rubiscos</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Science</cite>. Band 378, Nr. 6616, 14. Oktober 2022, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220036-8075%22&key=cql">0036-8075</a>, S. 155–160, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1126/science.abq1416">10.1126/science.abq1416</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.science.org/doi/10.1126/science.abq1416">science.org</a> [abgerufen am 14. Oktober 2022]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:RuBisCO&rft.atitle=Evolution+of+increased+complexity+and+specificity+at+the+dawn+of+form+I+Rubiscos&rft.au=Luca+Schulz%2C+Zhijun+Guo%2C+Jan+Zarzycki%2C+...&rft.date=2022-10-14&rft.doi=10.1126%2Fscience.abq1416&rft.genre=journal&rft.issn=0036-8075&rft.issue=6616&rft.jtitle=Science&rft.pages=155-160&rft.volume=378" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-6"><a href="#cite_ref-6">↑</a> I. C. Prentice, G. D. Farquhar, M. J. R. Fasham, M. L. Goulden, M. Heimann, V. J. Jaramillo, H. S. Kheshgi, C. Le Quéré, R. J. Scholes, D. W. R. Wallace (2001): The Carbon Cycle and Atmospheric Carbon Dioxide. In: Climate Change 2001: The Scientific Basis. Contribution of Working Group I to the Third Assessment Report of the Intergovernmental Panel on Climate Change [J. T. Houghton, Y. Ding, D. J. Griggs, M. Noguer, P. J. van der Linden, X. Dai, K. Maskell, C. A. Johnson (eds.)]. Cambridge University Press, Cambridge, United Kingdom and New York, NY, USA, 881pp.

</li>

<li id="cite_note-Chemie-Online20070618-7"><a href="#cite_ref-Chemie-Online20070618_7-0">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.chemieonline.de/bibliothek/details.php?id=2509">Turbo für Biokraftstoff</a>, Artikel in Chemie-Online vom 18. Juni 2007

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<li id="cite_note-8"><a href="#cite_ref-8">↑</a> G. G. Tcherkez et al. (2006): Despite slow catalysis and confused substrate specificity, all ribulose bisphosphate carboxylases may be nearly perfectly optimized. In: Proc. Natl. Acad. Sci. Bd. 103, S. 7246–7251. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16641091?dopt=Abstract">PMID 16641091</a>; <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.pnas.org/content/103/19/7246.full.pdf+html">PDF</a> (freier Volltextzugriff, engl.)

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<li id="cite_note-10"><a href="#cite_ref-10">↑</a> T. Sato et al. (2007): Archaeal type III RuBisCOs function in a pathway for AMP metabolism. In: Science 315(5814); 1003–1006; <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17303759?dopt=Abstract">PMID 17303759</a>; <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1126/science.1135999">10.1126/science.1135999</a>

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<li id="cite_note-11"><a href="#cite_ref-11">↑</a> M. W. Finn, F. R. Tabita (2004): Modified pathway to synthesize ribulose 1,5-bisphosphate in methanogenic archaea. In: J Bacteriol. 186(19); 6360–6366; <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15375115?dopt=Abstract">PMID 15375115</a>; <a rel="nofollow" class="external text" href="http://jb.asm.org/cgi/reprint/186/19/6360.pdf">PDF</a> (freier Volltextzugriff, engl.)

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<li id="cite_note-12"><a href="#cite_ref-12">↑</a> H. Ashida et al. (2003): A functional link between RuBisCO-like protein of Bacillus and photosynthetic RuBisCO. In: Science 302(5643); 286–290; <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14551435?dopt=Abstract">PMID 14551435</a>; <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1126/science.1086997">10.1126/science.1086997</a>

</li>

</ol></div><div><div class="zim-footer">

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